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参考文献

Mao L, Lu J, Yang Q, Liu Z, Wu C, Ke B, Su K, Yuan H, Cui Y, Wang Y, Salvi R, Yang G, Yin S, Liu F, Li C. Bilirubin Targeting WNK1 to Alleviate NLRP3-Mediated Neuroinflammation. Adv Sci (Weinh). 2025 Aug;12(29): e2407349.

Willemsen MJ, André T, Wanner R, et al, MicroScale Thermophoresis: Interaction analysis and beyond, Journal of Molecular Structure, 2014 (1077):101-113.

背景说明

在 MST 出现之前，科学家们主要依赖如表面等离子体共振（SPR）、等温滴定量热法（ITC）以及酶联免疫吸附试验（ELISA）等技术来研究分子相互作用。然而，这些传统技术各自存在一些无法忽视的局限性：

1、样品消耗量大： 像 ITC 这样的技术需要大量的纯化样品，这对于很难表达、提纯或极其昂贵的蛋白质来说，是一个巨大的成本负担。

2、对基质干扰敏感（无法在天然状态下测量）： SPR 等技术需要将其中一种分子固定在芯片表面，这可能会破坏分子的天然构象；而且这些技术很难直接在血清、细胞裂解液等复杂的生物基质中进行测量。

3、通量低、耗时长： 传统方法往往操作繁琐，清洗和准备时间长，无法满足现代药物高通量筛选（HTS）的需求。

MST 的物理学基础是热泳（Thermophoresis），即分子在微观温度梯度中的定向移动。分子的热泳行为极易受到其大小、电荷以及水化层（Hydration shell）的影响。当一个分子与另一个分子结合时，即使其分子量变化不大，其表面电荷或水化层通常也会发生显著变化，导致热泳行为改变。MST技术拥有以下优势：

1、几乎不限缓冲液条件： 可以在含有宿主蛋白的细胞裂解液、全血或血清中直接测量，极大地接近了体内真实的生物学环境。

2、超低的样品消耗： 每次测量仅需数微升级别的样品，浓度可低至皮摩尔级别。

3、免固定（Free solution）： 溶液中直接测量，分子保持天然构象，避免了因表面固定导致的失活或假阳性。

4、测量范围极宽： 可以测量从离子、小分子片段（Fragments）到巨大的多蛋白复合物、甚至病毒颗粒之间的结合，解离常数（Kd）的测量范围横跨pM到mM。

图2. MST的技术原理 (Samuel et al., 2021)

服务内容及说明

适用范围

蛋白质-蛋白质(包括抗原-抗体、分子伴侣-底物)、蛋白质-核酸、核酸-核酸、蛋白-小分子(蛋白酶与抑制剂、细胞膜蛋白活性)、蛋白-多肽、多肽-多肽等相互作用

技术优势

（1）MST通常只需要纳克级蛋白或纳摩尔级浓度配体，对珍贵蛋白、难表达蛋白尤其友好；

（2）无需固定化，避免表面效应干扰；

（3）可以在自由溶液中完成结合反应，缓冲条件灵活，可以在接近生理的溶液环境中检测；

（4）MST可用于多种分子体系：蛋白–蛋白相互作用，蛋白–DNA / RNA结合，小分子–蛋白药物筛选，抗体–抗原结合；

（5）从小分子（<1 kDa）到大蛋白复合物（>1 MDa）均可检测；

（6）灵敏度高，可覆盖 nM–mM 级别的结合范围，对低亲和力相互作用仍较敏感；

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实验周期

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实验交付内容

原始数据及结果分析