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文献示例

图1.18-C-6与BaCl₂之间结合反应的ITC测量 (Chae et al., 2025)

背景说明

在 20 世纪 80-90 年代以前，科学家们为了测量生物大分子（如蛋白质、DNA）与配体（如小分子药物、离子、其他蛋白）之间的结合亲和力，主要依赖于平衡透析、荧光淬灭或酶联免疫吸附（ELISA）等方法。然而，这些传统方法面临两个核心瓶颈：

1、只能间接推算： 它们只能测量结合后的“浓度变化”或“光学信号变化”，再通过数学公式间接推导出解离常数（Kd）；

2、热力学机制黑盒： 分子结合的动力由热力学参数——焓变（Delta H）和熵变（Delta S）决定。

传统方法无法直接测量这些参数，导致科学家很难在分子层面理解“为什么这个药结合得更紧”。随着微电子学和微量高精度量热计的发展，ITC 技术正式成为现代分子设计和药物研发不可或缺的底层工具。ITC 的核心物理逻辑非常纯粹：任何两个分子的结合，本质上都是化学键断裂与重组的过程，必然伴随着热量的释放（放热）或吸收（吸热）。

ITC 仪器内部核心包含两个几何结构完全相同的微量样品池（Cells）：参考池（Reference Cell）： 里面通常只装水或缓冲液。样品池（Sample Cell）： 里面装有靶标分子（例如蛋白质溶液 A）。滴定注射器（Syringe）： 里面装有高浓度的配体分子（例如小分子药物 B），注射器同时兼具搅拌桨的功能。检测过程为：

1、仪器内部的加热反馈系统会实时调整功率，使样品池和参考池的温度始终保持完全一致（等温）；

2、实验开始后，注射器向样品池中进行定量、间歇性的微量滴定（滴入配体 B）。当 A 与 B结合时，若反应放热，样品池温度上升，反馈系统就会减少供给样品池的加热功率，以维持等温；反之，若吸热，则增加功率；

3、仪器记录的是反馈功率随时间的变化曲线，每一个滴定脉冲都会对应一个热量释放/吸收峰；

4、随着连续滴定，样品池中的靶标蛋白逐渐被饱和，后续滴入的配体不再发生结合反应（只产生背景稀释热），热量峰逐渐减小并趋于平稳。

图2.ITC的技术原理 (Guerrero et al., 2025)

服务内容及说明

适用范围

蛋白质 - 小分子化合物/药物，蛋白质 - 蛋白质，蛋白质 - 核酸，酶 - 底物/抑制剂，大分子 - 金属离子，核酸 - 核酸 / 小分子，可研究弱到中等亲和力相互作用，尤其适合：中低亲和力蛋白互作和小分子筛选早期验证。

技术优势

（1）不需要荧光标记或固定化，分子在完全“原生溶液状态”下发生结合，• 避免标签、表面吸附带来的偏差；

（2）一次实验可获得完整热力学参数：结合亲和力（Kd / Ka），焓变（ΔH），熵变（ΔS），化学计量比（n）；

（3）无分子大小或光学性质限制：不受分子是否有荧光影响，不受分子大小限制，不受折射率/电荷影响；

（4）在均一溶液体系中进行，不存在表面固定带来的构象偏差，更接近真实分子相互作用状态；

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实验信息

实验过程中客户可以随时登入管理系统查看项目实时进展情况。实验结题时系统会通过短信自动通知客户，并发送实验报告查看网址。实验结题后，实验报告、检测结果可在线查看或打印，并永久保留。

实验周期

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实验交付内容

原始数据及结果分析