背景说明

背景说明

蛋白质糖基化(Glycosylation)是在糖基化转移酶作用下将糖链与蛋白质连接,和蛋白质上特殊的氨基酸残基形成糖苷键的过程。糖基化是对蛋白质的重要修饰,具有调节蛋白质功能的作用。蛋白的识别、定位以及折叠等蛋白的构象通常受糖链结构的影响。糖基化在生物体内起重要的作用,可以做外源性或内源性受体的特异性配体,一方面糖链可为各种病毒、细菌提供特异受体;另一方面糖链也参与介导清除、周转及胞内穿行等作用;

蛋白质的糖基化是目前已知较为复杂的翻译后修饰之一,其主要的修饰类型包含N-糖基化和O-糖基化。N-糖基化是指糖链的还原端N-乙酰氨基葡萄糖(Glc-Nac)通过与新生肽链中特定天冬酰胺(N-X-Ser/Thr,X≠P)的自由-NH2基连接而成;蛋白质O-糖基化发生在丝氨酸或苏氨酸残基的羟基氧原子上,O-连接氮乙酰半乳糖胺修饰(O-GalNAc)和O-连接氮乙酰葡糖胺修饰(O-GlcNAc)是两种重要的O-糖基化修饰。多数糖蛋白的研究主要是通过鉴定肽段序列、修饰位点和糖链结构来了解糖基化在整个生命过程中的生物学意义。目前常用的糖蛋白分离富集技术有以下五种:凝集素亲和技术、肼化学富集法、亲水相互作用色谱法(HILIC)、硼酸法、免疫法。

图 糖基化修饰蛋白质组学流程图

服务流程

服务内容及说明

服务内容及说明

适用场景

1、参与调控信号传导、生长发育等过程;

2、细胞的识别和分化等;

3、免疫应答。

实验周期

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实验交付内容

1、提供完整的结题报告;

2、输出结构.pdf文件(输出结果的结构展示);

3、蛋白鉴定、定量信息,以及基于蛋白定量信息的差异蛋白筛选、火山图、PCA图和聚类分析等基础分析结果;

4、当每组生物重复3个以上,至少2组时,提供各比较组差异蛋白的GO、KEGG、COG注释与富集分析结果,以及基于STRING数据库的蛋白互作网络分析结果。

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